Arginine dihydrolase
Modèle:Voir homonymes Modèle:Infobox Enzyme
L'arginine dihydrolase (ADH) ou arginine désiminase, souvent écrite arginine déiminase par anglicisme, est une hydrolase qui catalyse la réaction :
- L-arginine + [[Eau|Modèle:Fchim]] Modèle:Équil L-citrulline + [[Ammoniac|Modèle:Fchim]].
L'enzyme
Le nom systématique de l'enzyme est la L-arginine iminohydrolase. On trouve aussi : arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; citrulline iminase ; L-arginine déiminase.
L'arginine dihydrolase (ADH) est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine<ref name=":0">Modèle:Ouvrage</ref> agissant selon les deux réactions successives :
Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux de Moeller pour l'identification bactérienne<ref name=":0" />.
La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas alcalinisation sera beaucoup plus importante.
Elle agit aussi sur la canavanine<ref>Modèle:Lien web</ref>.
Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.
Autres utilisations
Du fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine déiminase est étudiée en oncologie<ref>Modèle:Article</ref>.
Voie arginine dihydrolase
L'arginine dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que dans une algue verte<ref>Modèle:Ouvrage</ref>.
Milieu et Technique
Voir Lysine décarboxylase et Milieu de Moeller
Bibliographie
- Dictionnaire des techniques - Microbiologie technique - CRDP d'Aquitaine (voir www.reseau-canope.fr/) - Jean-Noël JOFFIN - Guy LEYRAL†
