Phénylalanine hydroxylase

Modèle:Infobox/Début Modèle:Infobox Protéine Modèle:Infobox Protéine/Caractéristiques espèces Modèle:Infobox/Fin La phénylalanine hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-phénylalanine + tétrahydrobioptérine + [[Dioxygène|Modèle:Fchim]] Modèle:Équil L-tyrosine + 4a-hydroxytétrahydrobioptérine.

La phénylalanine hydroxylase est l'enzyme limitante de la voie métabolique de dégradation de l'excès de phénylalanine. Des mutations de cette enzyme qui en réduisent l'activité sont à l'origine d'une maladie, la phénylcétonurie. Les autres substrats de la réaction sont l'oxygène moléculaire et la tétrahydrobioptérine. Cette dernière fait partie des ptéridines, un groupe de molécules oxydo-réductrices (redox).

La phénylalanine hydroxylase est un tétramère de quatre sous-unités. Chaque sous-unité est à son tour composée de trois domaines : un domaine de régulation, un domaine catalytique et un domaine de tétramérisation. Le premier domaine, composé d'environ Modèle:Unité, est situé à l'[[Extrémité N-terminale|extrémité Modèle:Nobr]] de la protéine. Le domaine suivant est le domaine catalytique, composé d'environ Modèle:Unité aminés. Le troisième domaine constitué des acides aminés restants forme une hélice superenroulée qui maintient les quatre sous-unités ensemble. La phénylalanine hydroxylase contient un cation de fer par sous-unité, indispensable à l'activité enzymatique.