Sous ses différentes formes elle est probablement la protéine la plus abondante sur Terre<ref name="10.1073/pnas.0400981101">
Modèle:Article</ref>,<ref name="10.1093/jxb/erm242">
Modèle:Article</ref>, où elle représente environ 50 % des protéines solubles dans les feuilles des [[Fixation du carbone en C3|plantes en Modèle:Fchim]] et 30 % dans [[Fixation du carbone en C4|celles en Modèle:Fchim]] (respectivement 20 à 30 % et 5 à 9 % de l'azote contenu dans ces feuilles)<ref name="10.1093/jxb/erm242"/>. En raison de sa prépondérance, cette enzyme joue un rôle essentiel dans le cycle du carbone de notre planète : de nombreuses archées et bactéries fixent en effet le carbone par le cycle du 3-hydroxypropionate ou par le cycle de Krebs inverse, mais ne comptent que pour une faible part dans le total ; la phosphoénolpyruvate carboxylase est également capable de fixer le carbone dans le métabolisme acide crassulacéen et dans celui des [[Fixation du carbone en C4|plantes en Modèle:Fchim]], mais en permettant son transport pour fixation définitive par la Rubisco.
Chez les plantes, les algues, les cyanobactéries et les protéobactériesphototrophes et chimiotrophes, la Rubisco est généralement constituée de deux types de sous-unités : de grandes sous-unités (dites L pour l'anglaislarge) de Modèle:Unité et de petites sous-unités (dites S pour small) de Modèle:Unité<ref>
{{#invoke:Langue|indicationDeLangue}} Le gène des sous-unités L fait partie du génome des chloroplastes chez les plantes (Entrez GeneID: )</ref>. D'une manière générale, les petites sous-unités sont codées par le matériel génétique du noyau et sont importées dans le stroma des chloroplastes à travers les membranes externe et interne de cet organite<ref name="10.1073/pnas.0400981101"/>,<ref name="10.1006/abio.2001.5042">
Modèle:Article</ref>. Une Rubisco complète compte typiquement huit sous-unités L et huit sous-unités S, formant un complexe protéique d'environ Modèle:Unité.
Les sites actifs de l'enzyme se trouvent sur des dimères de sous-unités L, chacune des deux sous-unités du dimère contribuant à la formation du site actif. Certains dinoflagellés et certaines protéobactéries ont d'ailleurs une Rubisco constituée d'un simple dimère de sous-unités L<ref name="PMID 1905726">
Modèle:Article</ref>.
Des cationsMg2+ sont nécessaires pour assurer l'activité enzymatique de la protéine. Le positionnement correct de ces cations nécessite également une molécule de dioxyde de carbone « d'activation », qui n'est pas métabolisée mais forme un carbamate avec un résidu de lysine du site actif ; la formation de carbamate est favorisée à pHbasique. La concentration en Mg2+ et le pH augmentent dans le stroma des chloroplastes sous l'effet de la lumière.
La carboxylation catalysée par la Rubisco peut s'écrire de façon simplifiée (et approchée compte tenu du fait que tous ces composés sont ionisés dans le cytosol) comme suit :
Importance respective des activités carboxylase et oxygénase
Aux concentrations normales de dioxyde de carbone et d'oxygène dans l'atmosphère terrestre, le rapport entre l'activité carboxylase et l'activité oxygénase de la Rubisco est d'environ 4:1. Ce rapport diminue lorsque la température augmente, ce qui a favorisé des adaptations métaboliques particulières chez certaines plantes tropicales (plantes dites « [[Fixation du carbone en C4|en Modèle:Fchim]] ») et certaines plantes grasses (métabolisme acide crassulacéen, ou « CAM ») pour concentrer le Modèle:CO2 autour de la Rubisco :
les « plantes CAM » disposent du même matériel enzymatique mais accumulent le malate pendant la nuit pour le métaboliser par la Rubisco pendant la journée, lorsque les stomates sont fermés pour limiter les pertes d'eau par transpiration.
La Rubisco n'est pas une enzyme très rapide : chacune d'elles ne fixe qu'entre trois et dix molécules de Modèle:CO2 par seconde<ref name="10.1038/463164a">
Modèle:Article</ref>. En raison de cette lenteur relative, la Rubisco est l'enzyme limitante du cycle de Calvin pendant la journée. Cependant, dans la plupart des cas, et lorsque la lumière ne limite pas par ailleurs l'efficacité de la photosynthèse, la vitesse de la Rubisco répond positivement à l'augmentation de la concentration en Modèle:Dioxyde de carbone. Dans la mesure où la Rubisco réagit d'abord avec le ribulose-1,5-bisphosphate pour produire un ènediol puis avec le Modèle:CO2 après quelques changements conformationnels pour produire le [[Acide 3-phosphoglycérique|Modèle:Nobr]], il est possible d'élaborer des modèles biochimiques rendant compte de la cinétique de cette enzyme sur la base de ces réactions<ref name="10.1016/j.biosystems.2010.11.004">
Modèle:Article</ref>.
La Rubisco n'est normalement active que pendant la journée, car c'est dans la journée seulement qu'est produit le ribulose-1,5-bisphosphate en raison de la régulation de plusieurs autres enzymes du cycle de Calvin. Plusieurs autres facteurs contribuent à coordonner l'activité de la Rubisco avec celle des autres enzymes de ce cycle.
Le pH du stroma des chloroplastes passe de 7,0 à 8,0 pendant l'illumination diurne sous l'effet du gradient de protons généré à travers les membranes des thylakoïdes. Ce processus a pour effet de concentrer les protons à l'intérieur des thylakoïdes, et donc d'en diminuer la concentration dans le stroma. Parallèlement, les cations de magnésium Mg2+ sont pompés hors des thylakoïdes et s'accumulent dans le stroma. La Rubisco, dont le pH optimal peut dépasser 9,0 selon la concentration en Mg2+, est par conséquent activée par fixation de Modèle:Dioxyde de carbone avec l'aide de ce cation sur un résidu de lysine du site actif de l'enzyme pour y former un carbamate indispensable à la réaction.
Régulation par la Rubisco activase
Chez les plantes et certaines algues, une enzyme spécifique, la Rubisco activase, est nécessaire pour catalyser la formation du carbamate avant que la Rubisco soit bloquée par la liaison du substrat<ref name="10.1023/A:1022458108678">
Modèle:Article</ref>,<ref name="10.1631/jzus.2004.0897">
Modèle:Article</ref>, lequel se lie plus fortement à l'enzyme inactive (sans carbamate) qu'à l'enzyme carbamylée : la Rubisco activase libère le ribulose-1,5-bisphosphate lié à la Rubisco inactive, permettant l'activation de cette dernière par le dioxyde de carbone. Cette enzyme est également nécessaire à certaines plantes (notamment Nicotiana tabacum et certains haricots) dont le métabolisme produit un inhibiteur compétitif, le 2-carboxy-D-arabinitol-1-phosphate (CA1P), lequel se lie à la Rubisco carbamylée en bloquant son site actif<ref name="PMID 7818481">
Modèle:Article</ref> ; la Rubisco activase libère le CA1P du site actif de la Rubisco, et une autre enzyme, la 2-carboxyarabinitol-1-phosphatase, déphosphoryle le CA1P en 2-carboxy-D-arabinitol. Cette opération doit être renouvelée régulièrement — environ à chaque minute — lorsqu'une nouvelle molécule de CA1P vient bloquer la Rubisco.
Le CA1P pourrait stabiliser la Rubisco dans une conformation limitant les risques de protéolyse<ref name="10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x">
Modèle:Article</ref>. Les propriétés de la Rubisco activase tendent à limiter le potentiel photosynthétique des plantes à température et concentration de Modèle:CO2 élevées<ref name="10.1073/pnas.230451497">
Modèle:Article</ref>. Par ailleurs, à température élevée, la Rubisco activase tend à former des agrégats inactifs qui ne sont plus en mesure de maintenir l'activité de la Rubisco, ce qui explique le ralentissement de l'activité carboxylase en cas de stress thermique<ref name="10.1104/pp.010357">
Modèle:Article</ref>.
Régulation de l'activase par le ratio ATP/ADP et par l'état redox de la thiorédoxine du stroma
L'élimination du 2-carboxy-D-arabinitol-1-phosphate (CA1P) par la Rubisco activase consomme de l'ATP et est inhibée par l'ADP. L'activité de l'activase est donc déterminée par le ratio ATP/ADP, mais la sensibilité de cette enzyme à ce ratio est elle-même conditionnée, dans la plupart des plantes, par l'état rédox moyen des molécules de thiorédoxine dans le stroma des chloroplastes. Le niveau d'activité de l'activase, et donc de la Rubisco, dépend ainsi de l'intensité lumineuse, ce qui permet de la corréler à la formation du ribulose-1,5-bisphosphate<ref name="10.1073/pnas.042529999">
Modèle:Article</ref>.
Régulation par le phosphate inorganique
Chez les cyanobactéries, le phosphate inorganique se lie au site actif de la Rubisco ainsi qu'à un autre site sur les grandes sous-unités, modulant ainsi les transitions entre états actif et inactif de la Rubisco. Le phosphate inorganique pourrait jouer, chez ces bactéries, un rôle semblable à celui de la Rubisco activase des plantes supérieures<ref name="10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x">
Modèle:Article</ref>.
Régulation par le dioxyde de carbone
Le dioxyde de carboneModèle:CO2 et l'oxygèneModèle:Fchim étant en compétition dans le site actif de la Rubisco, l'efficacité de l'enzyme quant à la fixation du Modèle:CO2 peut être améliorée par accroissement de la concentration en Modèle:CO2 dans le stroma des chloroplastes, où se trouve la Rubisco. Cela a fait l'objet de certaines adaptations métaboliques à l'œuvre dans les plantes dites « [[Fixation du carbone en C4|en Modèle:Fchim]] » et « CAM ». Le fait que l'oxygène soit en concurrence avec le dioxyde de carbone peut surprendre dans la mesure où la photorespiration aboutit à perdre de l'énergie fixée par photosynthèse et peut même annuler le flux net de Modèle:CO2 fixé par la Rubisco dans des feuilles saines en plein lumière.
La vitesse relative des activités carboxylase et oxygénase de la Rubisco dépendent en premier lieu de la température, car une température élevée réduit le taux de Modèle:CO2 dissous dans les tissus et favorise donc l'activité oxygénase, c'est-à-dire la photorespiration. Or la température dépend de l'hydratation de la plante, car c'est la transpiration qui permet de refroidir les feuilles.
La Rubisco est un catalyseur relativement peu efficace en raison de sa lenteur (1 à 9 cycles catalytiques par seconde), de sa faible affinité pour Modèle:CO2 et de sa faible spécificité pour Modèle:CO2 par rapport à Modèle:O2. La baisse de concentration de Modèle:CO2 et l'augmentation concomitante de celle de Modèle:O2 dans l'atmosphère terrestre ancienne ont conduit au développement, indépendamment dans diverses lignées d'organismes photosynthétiques, de mécanismes de concentration du dioxyde de carbone au voisinage du site actif et de raréfaction de l'oxygène<ref name=Sharwood2022>Modèle:Article.</ref>.
Les isoformes de type I de la superfamille des Rubisco sont présentes dans les plantes terrestres, les algues et les bactéries. En raison des grandes lacunes dans le registre fossile ancien, l'histoire évolutive de ces isoformes est difficile à reconstituer. En 2022, la comparaison des formes actuelles et des expérimentations sur Escherichia coli ont néanmoins permis de montrer que la Rubisco ancestrale ne comportait que l'octamère L8 et que le recrutement des sous-unités S a quadruplé l'efficacité catalytique et doublé la spécificité pour Modèle:CO2 vis-à-vis de Modèle:O2. Cet événement a dû intervenir avant ou au début du grand événement d'oxygénation il y a Modèle:Nobr d'années<ref name=Sharwood2022/>,<ref>Modèle:Article.</ref>.
Optimisation de la Rubisco par génie génétique
Le « rendement photosynthétique » d'une cellule se définit comme la fraction d'énergie lumineuse convertie par cette cellule en énergie chimique. Plus il est élevé, et plus la plante est en mesure d'absorber du Modèle:CO2 pour fabriquer des glucides et, in fine, toute une gamme de biomolécules constituant notamment sa physiologie. La Rubisco est le facteur limitant du rendement photosynthétique global des organismes qui reposent sur cette enzyme ; en accroître l'efficacité catalytique — en augmentant celle de l'activité carboxylase et/ou en réduisant celle de l'activité oxygénase — pourrait donc favoriser la séquestration écologique ou naturelle du Modèle:CO2 par voie biologique et constituer une option valable dans le contrôle du taux atmosphérique des gaz à effet de serre en partie responsables du réchauffement climatique. Des généticiens estiment que le rendement de certaines plantes pourrait ainsi être dopé de 40 %.
Il reste à montrer que les changements induits n'affectent pas négativement la plante, car cette amélioration de la Rubisco est basée sur une réduction de la photorespiration, or cette dernière, si elle présente l'inconvénient de faire consommer de l'énergie à la plante, semble aussi avoir un rôle dans la signalisation cellulaire végétale, dans le processus de production de peroxyde d'hydrogène, molécule impliquée dans la signalisation rédox, impliquée dans les mécanismes de croissance mais aussi de réponse à certains stress (attaques de microbes ou parasites)<ref>Modèle:Article</ref>.
Utilisation alimentaire
Parce que cette protéine Rubisco est très abondante dans la nature et qu'elle contient tous les acides aminés essentiels, elle est un aliment potentiellement intéressant. Une méthode a été développée pour l'extraire et la concentrer afin d'en faire des "steaks végétaux"<ref name=courrierinternational>Modèle:Article</ref>.
